酶是大分子，其分子量一般在一万以上，由数百个氨基酸组成。而酶的底物一般很小，直接与底物接触并起催化作用的只是酶分子中的一小部分。即使有些酶的底物较大，但与酶接触的也只是一个很小的区域。所以，我们把酶分子中与底物结合并催化反应的场所称为酶的活性中心。
活性中心以外的部分并不是无用的，它们能够维持酶的空间结构，使活性中心保持完整。在酶与底物结合后，整个酶分子的构象发生变化，这种扭动的张力使底物化学键容易断裂。这种变化也要依靠非活性中心的协同作用。
一般单体酶只有一个活性中心，但有些多功能酶具有多个活性中心。大肠杆菌DNA聚合酶I是一条109 kd的肽链，既有聚合酶活性，又有外切酶活性。下图是一种芽孢杆菌的DNA聚合酶I，聚合酶活性中心位于左侧与DNA结合的结构域，外切酶活性中心位于右侧结构域。
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